برای دانلود متن کامل اینجا کلیک کنید

       
پایان نامه مطالعه­ ی ساختار، فعالیت چاپرونی و آلرژی­زایی کازئین­بتای قندی و غیرقندی

برای دانلود متن کامل اینجا کلیک کنید

       
نوشته شده توسط : مدیر سایت

دانشکده علوم

 پایان­نامه کارشناسی ارشد در رشته­ی

زیست­ شناسی- علوم سلولی و مولکولی

 مطالعه­ ی ساختار، فعالیت چاپرونی و آلرژی­زایی کازئین­بتای قندی و غیرقندی

استاد راهنما

دکتر رضا یوسفی

برای رعایت حریم خصوصی نام نگارنده پایان نامه درج نمی شود

(در فایل دانلودی نام نویسنده موجود است)

تکه هایی از متن پایان نامه به عنوان نمونه :

(ممکن است هنگام انتقال از فایل اصلی به داخل سایت بعضی متون به هم بریزد یا بعضی نمادها و اشکال درج نشود ولی در فایل دانلودی همه چیز مرتب و کامل است)

چکیده

 

کازئین­ها فسفوپروتئین­هایی هستند که 80 درصد پروتئین­های شیرگاو را تشکیل می­دهند. این پروتئین­ها  شامل انواع مختلف نظیرαS1 ، αS2، β و κ می­باشند.  اگرچه آلرژی­زایی این پروتئین­ها امروزه یکی از چالش های بزرگ علم پزشکی است، اما آن­ها به عنوان منبع غنی پپتیدهای فعال زیستی با فعالیت­های مختلف از جمله خاصیت آنتی­اکسیدانی و فعالیت ضد فشار خون می­باشند. در این پژوهش کازئین­بتا با استفاده از ستون کروماتوگرافی تعویض یونی دی اتیل دی آمینواتیل-سلولز خالص شد. سپس کل کازئین­های شیرگاو و کازئین بتا به روش غیرآنزیمی و در شرایط احیایی قندی شد. نتایج آزمون جذبی اُ-فتالدئید و نشری فلورسامین حاکی از درصد بالای قندی شدن این پروتئین­ها در روش احیایی بود. مطالعه­ی ساختاری کازئین­بتا با استفاده از دستگاه فلورسانس و دستگاه دورنگ­نمایی دورانی بیانگر تغییرات قابل توجه ساختار این پروتئین ضمن فرآیند قندی شدن غیرآنزیمی بود. از منظر فعالیت چاپرونی دو کازئین­بتای قندی و غیرقندی تفاوت قابل ملاحظه­ای را نشان دادند. در این مطالعه پس از هضم ناقص این پروتئین­ها با دو آنزیم تریپسین و کیموتریپسین، خواص آنتی اکسیدانی، توانایی مهار آنزیم ACE و فعالیت آلرژی­زایی آن­ها و پپتید­های حاصل از هضم­شان بررسی شد. نتایج این پژوهش پیشنهاد می­کند که در تمام موارد هم با قندی شدن هم طی هضم ناقص کازئین­ها فعالیت آنتی­اکسیدانی این پروتئین­ها تا حدودی بهبود می­یابد. نتایج این پژوهش پیشنهاد می­کند که خاصیت آلرژی­زایی کازئین­بتا بعد از قندی شدن و هضم آنزیمی با آنزیم­های فوق­الذکر به طور معنا داری تغییر نمی کند. همچنین نتایج این پژوهش نشان داد که فعالیت آلرژی­زایی تنها کازئین­های شیرگاو که با قند لاکتوز قندی شده بودند ضمن هضم ناقص با آنزیم کیموتریپسین کاهش می­یابد. همچنین مطالعه­ی فعالیت مهاری آنزیم ACE پیشنهاد می­کند که کازئین­بتای غیرقندی و محصولات پپتیدی حاصل از هضم آنزیمی ناقص آن نسبت به پروتئین­های قندی و محصولات هضم ناقص آنزیمی آن­ها خاصیت مهار آنزیم ACE بیشتری را دارد. در مجموع به منظور دستیابی محصولات هضمی کازئینی با توان آلرژی­زایی کمتر و خواص زیستی ارتقا یافته به مطالعات بیشتری همراه با تغییر شرایط آزمایشگاهی نظیر تغییر زمان هضم و یا تغییر نسبت پروتئاز به سوبسترای کازئینی ضروری به نظر می­آید.

واژگان کلیدی:

ساختار کازئین­بتا، فعالیت چاپرونی، فعالیت مهار آنزیم ACE، فعالیت آنتی­اکسیدانی، آلرژی­زای.

 

برای دانلود پایان نامه اینجا کلیک کنید





لینک بالا اشتباه است

برای دانلود متن کامل اینجا کلیک کنید

       
:: بازدید از این مطلب : 122
|
امتیاز مطلب : 0
|
تعداد امتیازدهندگان : 0
|
مجموع امتیاز : 0
تاریخ انتشار : پنج شنبه 10 تير 1395 | نظرات ()
مطالب مرتبط با این پست
لیست
می توانید دیدگاه خود را بنویسید


نام
آدرس ایمیل
وب سایت/بلاگ
:) :( ;) :D
;)) :X :? :P
:* =(( :O };-
:B /:) =DD :S
-) :-(( :-| :-))
نظر خصوصی

 کد را وارد نمایید:

آپلود عکس دلخواه: